PBN - Polska Bibliografia Naukowa

PBN-AR

Instytucja

Instytut Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Informacje podstawowe

Główny język publikacji

Czasopismo

Journal of Inherited Metabolic Disease

ISSN

0141-8955

EISSN

Wydawca

SPRINGER

DOI

URL

http://link.springer.com/journal/10545

Rok publikacji

2015

Numer zeszytu

Strony od-do

157-169

Numer tomu

Link do pełnego tekstu

http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs10545-014-9760-1

Identyfikator DOI

10.1007/s10545-014-9760-1

Liczba arkuszy

Autorzy

(liczba autorów: 3)

Anna Buczkowska

Ewa Świeżewska

Pozostali autorzy

+ 1

Słowa kluczowe

DEHYDRODOLICHYL DIPHOSPHATE SYNTHASE;

PHOSPHATE-MANNOSE SYNTHASE;

NOGO-B RECEPTOR;

CIS-ISOPRENYLTRANSFERASE ACTIVITY;

LIPID-LINKED OLIGOSACCHARIDES;

PROTEIN N-GLYCOSYLATION;

SACCHAROMYCES-CEREVISIAE;

CONGENITAL DISORDER;

RAT-LIVER;

ENDOPLASMIC-RETICULUM

Open access

Tryb otwartego dostępu

Inne

Wersja tekstu w otwartym dostępie

Wersja opublikowana

Licencja otwartego dostępu

Inna

Czas opublikowania w otwartym dostępie

Razem z publikacją

Data udostępnienia w sposób otwarty

Streszczenia

Język

Treść

Congenital disorders of glycosylation (CDG) comprise a group of inborn errors of metabolism with abnormal glycosylation of proteins and lipids. Patients with defective protein N-glycosylation are identified in routine metabolic screening via analysis of serum transferrin glycosylation. Defects in the assembly of the dolichol linked Glc(3)Man(9)GlcNAc(2) glycan and its transfer to proteins lead to the (partial) absence of complete glycans on proteins. These defects are called CDG-I and are located in the endoplasmic reticulum (ER) or cytoplasm. Defects in the subsequent processing of protein bound glycans result in the presence of truncated glycans on proteins. These defects are called CDG-II and the enzymes involved are located mainly in the Golgi apparatus. In recent years, human defects have been identified in dolichol biosynthesis genes within the group of CDG-I patients. This has increased interest in dolichol metabolism, has resulted in specific recognizable clinical symptoms in CDG-I and has offered new mechanistic insights in dolichol biosynthesis. We here review its biosynthetic pathways, the clinical and biochemical phenotypes in dolichol-related CDG defects, up to the formation of dolichyl-P-mannose (Dol-P-Man), and discuss existing evidence of regulatory networks in dolichol metabolism to provide an outlook on therapeutic strategies.

Cechy publikacji

Article; Proceedings Paper

Inne

System-identifier

PX-56b476898106eb71826ee7a9

Crossref

Cytowania

Liczba prac cytujących tę pracę

Brak danych

Referencje

Liczba prac cytowanych przez tę pracę

Brak danych