Analysis of local molecular motions of aromatic sidechains in proteins by 2D and 3D fast MAS NMR spectroscopy and quantum mechanical calculations
PBN-AR
Instytucja
Centrum Badań Molekularnych i Makromolekularnych Polskiej Akademii Nauk
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
en
Czasopismo
PHYSICAL CHEMISTRY CHEMICAL PHYSICS
ISSN
1463-9076
EISSN
1463-9084
Wydawca
ROYAL SOC CHEMISTRY, THOMAS GRAHAM HOUSE, SCIENCE PARK, MILTON RD, CAMBRIDGE CB4 0WF, CAMBS, ENGLAND
DOI
URL
Rok publikacji
2015
Numer zeszytu
43
Strony od-do
28789-28801
Numer tomu
17
Link do pełnego tekstu
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
Streszczenia
Język
en
Treść
We report a new multidimensional magic angle spinning NMR methodology, which provides an accurate and detailed probe of molecular motions occurring on timescales of nano- to microseconds, in sidechains of proteins. The approach is based on a 3D CPVC-RFDR correlation experiment recorded under fast MAS conditions (nu(R) = 62 kHz), where C-13-H-1 CPVC dipolar lineshapes are recorded in a chemical shift resolved manner. The power of the technique is demonstrated in model tripeptide Tyr-(D)Ala-Phe and two nano-crystalline proteins, GB1 and LC8. We demonstrate that, through numerical simulations of dipolar lineshapes of aromatic sidechains, their detailed dynamic profile, i.e., the motional modes, is obtained. In GB1 and LCH the results unequivocally indicate that a number of aromatic residues are dynamic, and using quantum mechanical calculations, we correlate the molecular motions of aromatic groups to their local environment in the crystal lattice. The approach presented here is general and can be readily extended to other biological systems.
Cechy publikacji
Oryginalny artykuł naukowy
Inne
System-identifier
PX-564dbe638106ea3c82d2e6c3
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych