The matrix domain contributes to the nucleic acid chaperone activity of HIV-2 Gag
PBN-AR
Instytucja
Instytut Chemii Bioorganicznej Polskiej Akademii Nauk
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
en
Czasopismo
RETROVIROLOGY
ISSN
1742-4690
EISSN
Wydawca
DOI
URL
Rok publikacji
2016
Numer zeszytu
Strony od-do
18
Numer tomu
13
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
Słowa kluczowe
en
HIV-2
Gag
Matrix
Nucleocapsid
Nucleic acid chaperone
tRNA(Lys3) annealing
RNA binding proteins
RNA dimerization
RNA structure
Open access
Tryb otwartego dostępu
Otwarte czasopismo
Wersja tekstu w otwartym dostępie
Wersja opublikowana
Licencja otwartego dostępu
Creative Commons — Uznanie autorstwa
Czas opublikowania w otwartym dostępie
Razem z publikacją
Data udostępnienia w sposób otwarty
Streszczenia
Język
en
Treść
Background: The Gag polyprotein is a multifunctional regulator of retroviral replication and major structural component of immature virions. The nucleic acid chaperone (NAC) activity is considered necessary to retroviral Gag functions, but so far, NAC activity has only been confirmed for HIV-1 and RSV Gag polyproteins. The nucleocapsid (NC) domain of Gag is proposed to be crucial for interactions with nucleic acids and NAC activity. The major function of matrix (MA) domain is targeting and binding of Gag to the plasma membrane but MA can also interact with RNA and influence NAC activity of Gag. Here, we characterize RNA binding properties and NAC activity of HIV-2 MA and Gag, lacking p6 domain (Gag Delta p6) and discuss potential contribution of NC and MA domains to HIV-2 Gag Delta p6 functions and interactions with RNA. Results: We found that HIV-2 Gag Delta p6 is a robust nucleic acid chaperone. HIV-2 MA protein promotes nucleic acids aggregation and tRNA(Lys3) annealing in vitro. The NAC activity of HIV-2 NC is affected by salt which is in contrast to HIV-2 Gag Delta p6 and MA. At a physiological NaCl concentration the tRNA(Lys3) annealing activity of HIV-2 Gag Delta p6 or MA is higher than HIV-2 NC. The HIV-2 NC and Gag Delta p6 show strong binding to the packaging signal (psi) of HIV-2 RNA and preference for the purine-rich sequences, while MA protein binds mainly to G residues without favouring. RNA. Moreover, HIV-2 Gag Delta p6 and NC promote HIV-2 RNA dimerization while our data do not support MA domain participation in this process in vitro. Conclusions: We present that contrary to HIV-1 MA, HIV-2 MA displays NAC activity and we propose that MA domain may enhance the activity of HIV-2 Gag Delta p6. The role of the MA domain in the NAC activity of Gag may differ significantly between HIV-1 and HIV-2. The HIV-2 NC and MA interactions with RNA are not equivalent. Even though both NC and MA can facilitate tRNA(Lys3) annealing, MA does not participate in RNA dimerization in vitro. Our data on HIV-2 indicate that the role of the MA domain in the NAC activity of Gag differs not only between, but also within, retroviral genera.
Inne
System-identifier
PX-572c6f65c2dc80ccdbe8f518
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych