Conformation of dehydropentapeptides containing four achiral amino acid residues - controlling the role of L-valine
PBN-AR
Instytucja
Wydział Chemiczny (Politechnika Wrocławska)
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
eng
Czasopismo
Beilstein Journal of Organic Chemistry
ISSN
EISSN
1860-5397
Wydawca
DOI
URL
Rok publikacji
2014
Numer zeszytu
Strony od-do
660-666
Numer tomu
vol. 10
Link do pełnego tekstu
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
Autorzy
Pozostali autorzy
+ 1
Autorzy przekładu
(liczba autorów przekładu: 0)
Słowa kluczowe
pol
NMR
dehydrofenyloalanina
modelowanie
Open access
Tryb otwartego dostępu
Inne
Wersja tekstu w otwartym dostępie
Wersja opublikowana
Licencja otwartego dostępu
Creative Commons — Uznanie autorstwa
Czas opublikowania w otwartym dostępie
Razem z publikacją
Streszczenia
Język
eng
Treść
Structural studies of pentapeptides containing an achiral block, built from two dehydroamino acid residues (?ZPhe and ?Ala) and two glycines, as well as one chiral L-Val residue were performed using NMR spectroscopy. The key role of the L-Val residue in the generation of the secondary structure of peptides is discussed. The obtained results suggest that the strongest influence on the conformation of peptides arises from a valine residue inserted at the C-terminal position. The most ordered conformation was found for peptide Boc-Gly-?Ala-Gly-?ZPhe-Val-OMe (3), which adopts a right-handed helical conformation.
Inne
System-identifier
000192099
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych