A remarkable activity of human leukotriene A4 hydrolase (LTA4H) toward unnatural amino acids
PBN-AR
Instytucja
Wydział Chemiczny (Politechnika Wrocławska)
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
eng
Czasopismo
AMINO ACIDS
ISSN
0939-4451
EISSN
Wydawca
DOI
URL
Rok publikacji
2014
Numer zeszytu
nr 5
Strony od-do
1313-1320
Numer tomu
vol. 46
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
Autorzy
(liczba autorów: 4)
Pozostali autorzy
+ 2
Słowa kluczowe
pol
specyficzność substratowa
substraty fluorogeniczne
aminopeptydazy
proteazy
Open access
Tryb otwartego dostępu
Inne
Wersja tekstu w otwartym dostępie
Wersja opublikowana
Licencja otwartego dostępu
Creative Commons — Uznanie autorstwa
Czas opublikowania w otwartym dostępie
Razem z publikacją
Data udostępnienia w sposób otwarty
Streszczenia
Język
eng
Treść
Leukotriene A4 hydrolase (LTA4H––EC 3.3.2.6) is a bifunctional zinc metalloenzyme, which processes LTA4 through an epoxide hydrolase activity and is also able to trim one amino acid at a time from N-terminal peptidic substrates via its aminopeptidase activity. In this report, we have utilized a library of 130 individual proteinogenic and unnatural amino acid fluorogenic substrates to determine the aminopeptidase specificity of this enzyme. We have found that the best proteinogenic amino acid recognized by LTA4H is arginine. However, we have also observed several unnatural amino acids, which were significantly better in terms of cleavage rate (k cat/K m values). Among them, the benzyl ester of aspartic acid exhibited a k cat/K m value that was more than two orders of magnitude higher (1.75 × 105 M-1 s-1) as compared to l-Arg (1.5 × 103 M-1 s-1). This information can be used for design of potent inhibitors of this enzyme, but may also suggest yet undiscovered functions or specificities of LTA4H.
Inne
System-identifier
000191870
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych