Benzimidazole inhibitors of protein kinase CK2 potently inhibit the activity of atypical protein kinase Rio1
PBN-AR
Instytucja
Wydział Biotechnologii i Nauk o Środowisku (Katolicki Uniwersytet Lubelski Jana Pawła II w Lublinie)
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
EN
Czasopismo
MOLECULAR AND CELLULAR BIOCHEMISTRY (20pkt w roku publikacji)
ISSN
0300-8177
EISSN
1573-4919
Wydawca
SPRINGER
DOI
URL
Rok publikacji
2017
Numer zeszytu
1-2
Strony od-do
195-203
Numer tomu
426
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
1,
Autorzy
(liczba autorów: 3)
Pozostali autorzy
+ 1
Słowa kluczowe
EN
Protein kinases
Small-molecule inhibitors
Competitive inhibition
Toyocamycin
TIBI
Streszczenia
Język
EN
Treść
Benzimidazole derivatives of 5,6-dichlorobenzimidazole 1-β-d-ribofuranoside (DRB) comprise the important class of protein kinase CK2 inhibitors. Depending on the structure, benzimidazoles inhibit CK2 with different selectivity and potency. Besides CK2, the compounds can inhibit, with similar activity, other classical eukaryotic protein kinases (e.g. PIM, DYRK, and PKD). The present results show that a majority of the most common CK2 inhibitors can affect the atypical kinase Rio1 in a nanomolar range. Kinetic data confirmed the mode of action of benzimidazoles as typical ATP-competitive inhibitors. In contrast to toyocamycin—the first discovered small-molecule inhibitor of Rio1—the most potent representative of benzimidazoles TIBI (IC50 = 0.09 µM, Ki = 0.05 µM) does not influence the oligomeric state of the Rio1 kinase. Docking studies revealed that TIBI can occupy the ATP-binding site of Rio1 in a manner similar to toyocamycin, and enhances the thermostability of the enzyme.
Cechy publikacji
original-article
Inne
System-identifier
92344
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych