Mapping protein–protein interactions of the resistance-related bacterial zeta toxin–epsilon antitoxin complex (ε2ζ2) with high affinity peptide ligands using fluorescence polarization.
PBN-AR
Instytucja
Instytut Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
EN
Czasopismo
Toxins
ISSN
EISSN
2072-6651
Wydawca
MDPI
DOI
Rok publikacji
2016
Numer zeszytu
7
Strony od-do
222
Numer tomu
8
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
Autorzy
Pozostali autorzy
+ 2
Słowa kluczowe
EN
drug discovery;
fluorescence polarization;
protein-protein interaction;
toxin-antitoxin system;
bacterial resistance;
Open access
Tryb otwartego dostępu
Otwarte czasopismo
Wersja tekstu w otwartym dostępie
Wersja opublikowana
Licencja otwartego dostępu
Inna
Czas opublikowania w otwartym dostępie
Razem z publikacją
Data udostępnienia w sposób otwarty
Streszczenia
Język
EN
Treść
Toxin–antitoxin systems constitute a native survival strategy of pathogenic bacteria and thus are potential targets of antibiotic drugs. Here, we target the Zeta–Epsilon toxin–antitoxin system, which is responsible for the stable maintenance of certain multiresistance plasmids in Gram-positive bacteria. Peptide ligands were designed on the basis of the ε2ζ2 complex. Three α helices of Zeta forming the protein–protein interaction (PPI) site were selected and peptides were designed conserving the residues interacting with Epsilon antitoxin while substituting residues binding intramolecularly to other parts of Zeta. Designed peptides were synthesized with an N-terminal fluoresceinyl-carboxy-residue for binding assays and provided active ligands, which were used to define the hot spots of the ε2ζ2 complex. Further shortening and modification of the binding peptides provided ligands with affinities <100 nM, allowing us to determine the most relevant PPIs and implement a robust competition binding assay.
Inne
System-identifier
PX-57cebf79c2dcd20f1cf3e9c0
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych