LytM Fusion with SH3b-Like Domain Expands Its Activity to Physiological Conditions.
PBN-AR
Instytucja
Międzynarodowy Instytut Biologii Molekularnej i Komórkowej w Warszawie
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
angielski
Czasopismo
Microbial Drug Resistance
ISSN
1076-6294
EISSN
1931-8448
Wydawca
MARY ANN LIEBERT INC
DOI
URL
Rok publikacji
2016
Numer zeszytu
6
Strony od-do
461-469
Numer tomu
22
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
0,41
Słowa kluczowe
angielski
autolytic enzymes
Staphylococcus aureus
Open access
Tryb otwartego dostępu
Inne
Wersja tekstu w otwartym dostępie
Wersja opublikowana
Licencja otwartego dostępu
Creative Commons — Uznanie autorstwa-Niekomercyjne
Czas opublikowania w otwartym dostępie
Przed publikacją
Data udostępnienia w sposób otwarty
Streszczenia
Język
angielski
Treść
Staphylococcus aureus remains one of the most common and at the same time the most dangerous bacteria. The spreading antibiotic resistance calls for intensification of research on staphylococcal physiology and development of new strategies for combating this threatening pathogen. We have engineered new chimeric enzymes comprising the enzymatically active domain (EAD) of autolysin LytM from S. aureus and the cell wall binding domain (CBD) from bacteriocin lysostaphin. They display potent activity in extended environmental conditions. Our results exemplify the possibility of exploring autolytic enzymes in engineering lysins with desired features. Moreover, they suggest a possible mechanism of autolysin physiological activity regulation by local ionic environments in the cell wall.
Cechy publikacji
artykuł naukowy
Inne
System-identifier
PX-5898b09d82cecc3cf9292a04
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych