Synthesis and biological activity of N-sulfonyltripeptides with C-terminal arginine as potential serine proteases inhibitors
PBN-AR
Instytucja
Wydział Biologiczno-Chemiczny (Uniwersytet w Białymstoku)
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
angielski
Czasopismo
International Journal of Peptide Research and Therapeutics
ISSN
1573-3149
EISSN
1573-3904
Wydawca
SPRINGER
DOI
URL
Rok publikacji
2013
Numer zeszytu
3
Strony od-do
191–198
Numer tomu
19
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
1,2
Słowa kluczowe
angielski
Urokinase inhibitor; Serine proteases inhibitor; Amidolytic activity; Cancer cells activity; Surface Plasmon Resonance Imaging
Open access
Tryb otwartego dostępu
Inne
Wersja tekstu w otwartym dostępie
Wersja opublikowana
Licencja otwartego dostępu
Inna
Czas opublikowania w otwartym dostępie
Razem z publikacją
Data udostępnienia w sposób otwarty
Streszczenia
Język
angielski
Treść
Tripeptides of the general X-SO2-d-Ser-AA-Arg-CO-Y formula, where X = α-tolyl, p-tolyl, 2,4,6-triisopropylphenyl; AA = alanine, glycine, norvaline and Y = OH, NH-(CH2)5NH2 were obtained and tested for their effect on the amidolytic activities of urokinase, thrombin, trypsin, plasmin, t-PA and kallikrein. The most active compound towards urokinase was PhCH2SO2-d-Ser-Gly-Arg-OH with Ki value 5.4 μM and the most active compound toward thrombin was PhCH2SO2-d-Ser-NVa-Arg-OH with Ki value 0.82 μM. The peptides were nontoxic against porcine erythrocytes in vitro. PhCH2SO2-d-Ser-Gly-Arg-OH showed cytotoxic effect against DLD cell lines with IC50 values of 5 μM. For the highly selective determination of the interaction of some of the synthesised acids of tripeptides with urokinase and plasmin the Surface Plasmon Resonance Imaging sensor has been applied. These compounds bind to urokinase and plasmin in 0.05 mM concentration.
Cechy publikacji
publikacja naukowa oryginalna
Inne
System-identifier
PX-58ac673cd5de83a425325db2
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych