Interaction of the middle domains stabilizes Hsp90 alpha dimer in a closed conformation with high affinity for p23
PBN-AR
Instytucja
Instytut Medycyny Doświadczalnej i Klinicznej im. Mirosława Mossakowskiego Polskiej Akademii Nauk
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
en
Czasopismo
BIOLOGICAL CHEMISTRY (25pkt w roku publikacji)
ISSN
1431-6730
EISSN
1437-4315
Wydawca
WALTER DE GRUYTER & CO
DOI
URL
Rok publikacji
2018
Numer zeszytu
4
Strony od-do
337-345
Numer tomu
399
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
0,80
Słowa kluczowe
en
Hsp90 alpha
Hsp90 beta
human
isoform
middle domain
p23
Streszczenia
Język
en
Treść
The human genome encodes two highly similar cytosolic Hsp90 proteins called isoforms Hsp90 alpha and Hsp90 beta. Of the 300 client proteins for Hsp90 identified so far only a handful interact specifically with one Hsp90 isoform. Here we report for the first time that Hsp90 cochaperone p23 binds preferentially to Hsp90 alpha and that this interaction is mediated by the middle domain of Hsp90 alpha. Based on the homology modeling, we infer that the middle domains in the Hsp90 alpha dimer bind stronger with each other than in the Hsp90 beta dimer. Therefore, compared to Hsp90 beta, Hsp90 alpha may adopt closed conformation more easily. Hsp90 interacts with p23 in the closed conformation. Hsp90 alpha binds human recombinant p23 about three times stronger than Hsp90 beta but with significantly smaller exothermic enthalpy as determined by isothermal titration calorimetry of direct binding between the purified proteins. As p23 binds to Hsp90 in a closed conformation, stabilization of the Hsp90 alpha dimer in the closed conformation by its middle domains explains preference of p23 to this Hsp90 isoform.
Cechy publikacji
discipline:Biologia medyczna
discipline:Medycyna
discipline:Medical biology
discipline:Medicine
Original article
Original article presents the results of original research or experiment.
Oryginalny artykuł naukowy
Oryginalny artykuł naukowy przedstawia rezultaty oryginalnych badań naukowych lub eksperymentu.
Inne
System-identifier
PBN-R:860527
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych