A topological order parameter for describing folding free energy landscapes of proteins
PBN-AR
Instytucja
Wydział Chemii (Uniwersytet Warszawski)
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
en
Czasopismo
JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS (35pkt w roku publikacji)
ISSN
0021-9606
EISSN
1089-7690
Wydawca
AMER INST PHYSICS
DOI
URL
Rok publikacji
2018
Numer zeszytu
17
Strony od-do
175101
Numer tomu
149
Link do pełnego tekstu
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
Streszczenia
Język
en
Treść
We studied the refolding free energy landscape of 26 proteins using the Go-like model. The distance between the denaturated state and the transition state, XF, was calculated using the Bell theory and the nonlinear Dudko-Hummer-Szabo theory, and its relation to the geometrical properties of the native state was considered in detail. We showed that none of the structural parameters, such as the contact order, protein length, and radius of cross section, correlate with XF for all classes of proteins. To overcome this problem, we have introduced the nematic order parameter P02, which describes the ordering of the structured elements of the native state. Due to its topologically global nature, P02 is better than other structural parameters in describing the folding free energy landscape. In particular, P02 displays a good correlation with XF extracted from the nonlinear theory for all three classes of proteins. Therefore, this parameter can be used to predict XF for any protein, if its native structure is known.
Cechy publikacji
Original article.
Original article presents the results of original research or experiment.
Oryginalny artykuł naukowy.
Oryginalny artykuł naukowy przedstawia rezultaty oryginalnych badań naukowych lub eksperymentu.
Inne
System-identifier
PX-5c84fd0bd5de4ffe79b8e7cc
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych