Serine Protease Inhibitors – New Molecules for Modification of Polymeric Biomaterials
PBN-AR
Instytucja
Wydział Biologii i Biotechnologii (Uniwersytet Marii Curie-Skłodowskiej w Lublinie)
Informacje podstawowe
Główny język publikacji
angielski
Czasopismo
Biomolecules
ISSN
2218-273X
EISSN
Wydawca
MDPI AG, Basel, Switzerland
DOI
URL
Rok publikacji
2020
Numer zeszytu
1
Strony od-do
1–19
Numer tomu
10
Identyfikator DOI
Liczba arkuszy
Słowa kluczowe
angielski
covalent immobilization
protease inhibitors
modification of biomaterials
Open access
Tryb otwartego dostępu
Otwarte czasopismo
Wersja tekstu w otwartym dostępie
Wersja opublikowana
Licencja otwartego dostępu
Creative Commons — Uznanie autorstwa
Czas opublikowania w otwartym dostępie
Razem z publikacją
Data udostępnienia w sposób otwarty
2020-01-04
Streszczenia
Język
angielski
Treść
Three serine protease inhibitors (AEBSF, soy inhibitor, α1-antitrypsin) were covalently immobilized on the surface of three polymer prostheses with the optimized method. The immobilization efficiency ranged from 11 to 51%, depending on the chosen inhibitor and biomaterial. The highest activity for all inhibitors was observed in the case of immobilization on the surface of the polyester Uni-Graft prosthesis, and the preparations obtained showed high stability in the environment with different pH and temperature values. Modification of the Uni-Graft prosthesis surface with the synthetic AEBSF inhibitor and human α1-antitrypsin inhibited the adhesion and multiplication of Staphylococcus aureus subs. aureus ATCC® 25923TM and Candida albicans from the collection of the Department of Genetics and Microbiology, UMCS. Optical profilometry analysis indicated that, after the immobilization process on the surface of AEBSF-modified Uni-Graft prostheses, there were more structures with a high number of protrusions, while the introduction of modifications with a protein inhibitor led to the smoothing of their surface.
Inne
System-identifier
PX-5e143473d5de9c3806efef6a
CrossrefMetadata from Crossref logo
Cytowania
Liczba prac cytujących tę pracę
Brak danych
Referencje
Liczba prac cytowanych przez tę pracę
Brak danych